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    LISTE DES MODULES à choix : 9 à choisir parmi les modules (facultatif)
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    Modules à choix en BIOCHIMIE et BIOLOGIE MOLECULAIRE:
  • S5 CIA Cinétique Enzymatique et Allostérie (BBM-115E)

S5 CIA Cinétique Enzymatique et Allostérie (BBM-115E)

  • Niveau d'étude

    BAC +3

  • ECTS

    3 crédits

  • Composante

    UFR Sciences Vie Terre Environnement

Description

Ce module participe pour l'élaboration d'une spécialité en 
BBM (Biochimie et biologie moléculaire )
SVT ME (Métiers de l'Enseignement en SVT)


Programme : 

Interaction protéine-ligand : interaction protéine-ligand (équation de Scatchard et mesure de l’affinité de fixation). Un TP de 3h : détermination des paramètres de fixation du TIF sur la BSA par spectrométrie différentielle et de la constante d’association du PSP sur la BSA. 

Cinétique enzymatique : rappels sur les cinétiques michaéliennes (modèles cinétiques, équation de Michaelis-Menten, Km, Vm), les inhibitions irréversibles (inhibiteurs suicides) et réversibles (inhibiteurs suicides, inhibitions compétitives, non-compétitive, mixte et incompétitive), réactions enzymatiques à deux substrats (mécanismes Bi-Bi séquentiels aléatoire et ordonné, mécanisme Ping-Pong), inhibitions par substrats et produits de la réaction, les enzymes allostériques. Un TP de 4h portant la purification partielle de la catalase de foie de génisse et calcul d’activité spécifique catalatique. 

Allostérie :  

Protéines allostériques : exemple myoglobine/hémoglobine, modèles de coopérativité, mécanisme de Perutz, effet Bohr, équation et représentation de Hill, relations structure/fonction). 

Enzymes allostériques : classes d’enzymes allostériques de type K (ATCase) et type V (glycogène phosphorylase), relations structure/activité, effets des pseudo-substrats et d’inhibiteurs, modèles allostériques (Monod/Wyman/Changeux et Koshland), effets homotrope et hétérotrope, équation et représentation de Hill. 

  1. Mettre en forme des données expérimentales pour en tirer une interprétation scientifique. 
  1. Savoir travailler dans un environnement aux confluences entre les différentes sciences et domaines (biologique, génomique, informatique, anglais…). 
  1. Traiter des données afin d’en tirer une information fiable et utile. 
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Objectifs

Compétences acquises par les étudiants : 

  1. Savoir déterminer les paramètres de fixation (Ka et nombre de sites) d’un ligand sur une protéine. 
  1. Savoir déterminer les paramètres cinétiques et les différents types d’inhibition (Km, Vm, Ki) d’une réaction enzymatique. 
  1. Savoir déterminer les mécanismes des réactions enzymatiques à deux substrats (réactions de type Bi-Bi). 
  1. Savoir identifier un comportement allostérique d’une protéine ou d’une enzyme et les paramètres cinétiques associés. 
  1. Mettre en forme des données expérimentales pour en tirer une interprétation scientifique. 
  1. Savoir travailler dans un environnement aux confluences entre les différentes sciences et domaines (biologique, génomique, informatique, anglais…). 
  1. Traiter des données afin d’en tirer une information fiable et utile. 

 

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Heures d'enseignement

  • CMCours Magistral9h
  • TDTravaux Dirigés9h
  • TPTravaux Pratiques7h

Pré-requis obligatoires

MOVI - SPENZY - MIRE - BIOMAP 

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Compétences visées

Bloc 1 : CONTEXTUALISER UNE PROBLEMATIQUE SCIENTIFIQUE

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Modalités de contrôle des connaissances

Session 1 ou session unique - Contrôle des connaissances

Nature de l'enseignementModalitéNatureDurée (min.)NombreCoefficientRemarques
CC (contrôle continu)CC : Ecrit et/ou Oral1.5
CT (contrôle terminal)Ecrit sur table 1

Session 2 - Contrôle des connaissances

Nature de l'enseignementModalitéNatureDurée (min.)NombreCoefficientRemarques
CT (contrôle terminal)Ecrit sur table 1