Modules à Choix en BIOCHIMIE et BIOLOGIE MOLECULAIRE

Ce module participe pour l'élaboration d'une spécialité en 
BBM (Biochimie et biologie moléculaire )

Programme :

Ce module aborde les bases importantes de la pharmacologie pour tout étudiant désirant poursuivre son cursus par un Master dans les domaines ayant trait à la santé. 

Dans ce module d’initiation sont abordés les différentes phases de développement d’un médicament au travers d’exemples concrets ainsi que les notions de pharmacocinétiques indispensables à la compréhension du devenir et la biostransformation du médicament dans l’organisme. A l’issue de ce module, l’étudiant sera en mesure de connaître les principales origines des molécules pharmaceutiques, le process aboutissant à la création d’un médicament et les approches expérimentales nécessaires à celle-ci.

Dans ce module sont abordés plus précisément : 

- La découverte de molécules actives : notion de cibles moléculaires, sérendipité, screnning à partir de végétaux, de sources animales marines et terrestres, origine synthétique et biosynthétique. 

- Les processus d’extraction des molécules d’intérêts pharmacologiques 

- Les études des Relations Structure-Activité (RSA) 

- La pharmacocinétique; ADME (Absorption, Distribution, Métabolisme, Elimination) biodisponibilité, clairance, temps de demi-vie ; incidence du métabolisme sur le devenir du médicament ; cinétique d’apparition ou d’élimination des métabolites. 

- Caractérisation in vitro des médicaments et de leurs cibles ; les réactions de biotransformation de phase I et de phase II ; détoxification et bioactivation ; méthodes d’études et carte métabolique d'un médicament.

Travaux dirigés

Exercices d’approfondissement des CM avec exemples pratiques, approfondissement des notions de devenir du médicaments ou de toxiques dans l’organisme

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Ce module participe pour l'élaboration d'une spécialité en 
BBM (Biochimie et biologie moléculaire )

Ce module qui fait suite au module Base de la pharmacologie moléculaire (BPM) aborde les notions de médicaments agonistes, antagonistes, de transport de drogues ainsi que des notions en lien avec diverses pathologies. Des exemples concrets d’études de pharmacologie moléculaire seront abordés en TP sous la forme d’un mini-stage permettant la compréhension et mise en situation des procédés expérimentaux nécessaires à la détermination de l’activité biologique de molécules d’intérêt thérapeutiques. 

A l’issue de ce module, l’étudiant aura acquis en ayant suivi BPM et PMA les notions essentielles sur les grands principes de la pharmacologie lui permettant d’aborder de suivre les formations ayant trait à la santé

Programme :

Cours magistraux : Dans ce module sont abordés plus précisément : 

- Les notions agoniste – antagoniste 

- Binding avec les protéines plasmatiques et de réserve plasmatique 

- Notion et calcul de concentration inhibitrice 50%  

- Rôle des ABC transporteurs dans l’efflux des drogues pharmacologiques 

- Utilisation de logiciel dédiée à la mesure de paramètres pharmacologiques 

- Mise en pratique de la détermination d’effets de drogues à visée thérapeutique 

Travaux dirigés (3h) 

Principe et utilisation de logiciels dédiés à la mesure de paramètres pharmacologiques.

Travaux pratiques (16h) 

Sous la forme d’un mini-stage, les étudiants pourront mettre en pratique les notions développées en DM pour la détermination d’effets de drogues à visée thérapeutique ainsi que l’utilisation de logiciels dédiés à la mesure de paramètres pharmacologiques. 

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Ce module participe pour l'élaboration d'une spécialité en 

SVg (Sciences du Végétal)
SVT ME (Métiers de l'Enseignement en SVT)

 Le module de Biochimie des protéines actuel a été construit sur la base des besoins évoqués par les responsables de licences parcours Biologie générale, sciences de la terre et de l’Univers (BGSTU), dont les étudiants se destinent à l’enseignement primaire ou secondaire via le Master MEEF. 

Ce module peut également être proposé en option à des étudiants souhaitant s’orienter dans un parcours Biologie des organismes (dominante écologie). 

La notion de structure-fonction des protéines, qui peut être ensuite utilisée en Biologie animale, végétale et physiologie, est développée. L’utilisation des propriétés chimiques des protéines pour leur analyse est expliquée en CM en soutien des TPs. Les modifications post-traductionnelles des protéines, en décrivant les conséquences fonctionnelles, ainsi que la dynamique des protéines (trafic, maturation, dégradation) sont décrites et replacées dans les compartiments cellulaires.  

Les conséquences physiopathologiques d’altérations de structures protéiques sont également abordées (drépanocytose, encéphalopathie spongiforme bovine, maladie d’Alzheimer…). 

Programme :

Cours magistraux (9h) 

CMs répartis sur 6 séances sur chaque thème pour que les étudiants aient une connaissance de l’existence des mécanismes et régulations abordés.  

 1- Les macromolécules biologiques : structure-fonction des protéines (1,5h) 

2- Une protéine à structure quaternaire : l’hémoglobine (1,5h)  

3- Méthodes d’analyse des protéines : électrophorèse et chromatographie (1h) 

4- Dynamique cellulaire des protéines (trafic intracellulaire et modifications associées) (1,5h) 

5- Modifications post-traductionnelles des protéines (1,5h) 

6- Les protéines auxiliaires au repliement des protéines in vivo. (1h) 

7- Turnover et dégradation des protéines (1h)

Travaux pratiques (4 x 4h) 

Les TP abordent essentiellement la structure et la fonction des protéines en 4 séances de 4h organisée de la façon suivante : 

TP1 : séparation d’un mélange complexe (sérum albumine (SAB) + cytochrome C) de protéines par chromatographie d’exclusion. Détermination par spectrophotométrie des concentrations en serum albumine et cytochrome C. 

TP2 : gel SDS-page sur les fractions préparées dans le TP1 ainsi que sur le mélange avant purification et sur des protéines SAB et CytC purifiées. Dosage des protéines par Bradford 

TP3 : suivi de dénaturation de l’ovalbumine par dosage des fonctions thiols. 

TP4 : détermination des paramètres cinétiques d’une enzyme, et inhibition enzymatique 

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Ce module participe pour l'élaboration d'une spécialité en 
BBM (Biochimie et biologie moléculaire )

Le module de Biochimie des protéines actuel a été construit sur la base des besoins évoqués par les responsables de licences parcours Biologie générale, sciences de la terre et de l’Univers (BGSTU), dont les étudiants se destinent à l’enseignement primaire ou secondaire via le Master MEEF. 

Ce module aborde les bases importantes de la régulation du métabolisme des acides nucléiques et des glucides ainsi que de leur dysfonctionnement. A partir de concept généraux, il sera démontré comment ces voies peuvent être à l’origine de dysfonctionnements conduisant à des pathologies graves et comment en agissant de manière biochimique ou génique, ces mêmes voies peuvent être la cible d’agents antimicrobiens, anticancéreux ou encore immunosuppresseurs. 

A l’issue de ce module, l’étudiant sera en mesure de connaître dans son ensemble un ensemble de voies métaboliques dont les répercussions en terme d’ingénierie ou de santé sont importantes. 

Programme :

Cours magistraux (12h) 

Dans ce module sont abordés plus précisément : 

- Le métabolisme des purines, biosynthèse et dégradation 

- les seconds messagers intracellulaires issus des purines nécessaires à la signalisation cellulaire 

- les pathologies associées au dysfonctionnement de ce ces voies métaboliques et leurs traitements (hyper-uricémies, déficits génétiques et syndromes héréditaires, hyperprolifération, …) 

- Action des agents antimicrobiens et anticancéreux agissant sur de nombreuses cibles des voies puriques et pyrimidiques 

- Action des immunosuppresseurs antimétabolites 

- Structures et fonctions des polysaccharides 

- Métabolisme du glycogène (les enzymes impliquées dans les voies de dégradation et de biosynthèse du glycogène). 

- Régulation du métabolisme du glycogène 

- Maladies génétiques associées au métabolisme du glycogène 

- Les glycosaminoglycanes, constituants des protéoglycanes. 

- Les protéoglycanes et leurs applications. 

- Les peptidoglycanes bactériens. 

- Les glycoprotéines (N- et O-glycolsylation). 

Travaux dirigés (6,5h) 

Exercices d’approfondissement des CM avec exemples pratiques : 

- Mesure de la glycémie par méthode enzymatique 

- Détermination de la structure complexe de différents polysaccharides 

- Analyse des déficiences du métabolisme du glycogène 

- Détermination de la structure saccharidique d’une glycoprotéine 

Travaux pratiques (6,5h) 

Analyse des propriétés physico chimiques de différents mono- et disaccharides par différentes méthodes (sucres réducteurs, cétoses, aldoses, pentoses, hexoses). Méthode de séparation de différents polysaccharides par chromatographie de gel filtration (tamisage moléculaire). 

Dosage de la glycémie par méthode enzymatique en spectrophotométrie. 

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Ce module participe pour l'élaboration d'une spécialité en 
BBM (Biochimie et biologie moléculaire )

Programme :

Cours magistraux :

- Modifications post-traductionnelles des protéines : concept, abondance par résidus, exemples détaillés des processus de (dé)phosphorylation, oxydation et ubiquitination des protéines (mécanismes chimiques/moléculaires, incidences structurales, réversibilité et exemples d’implications dans des processus cellulaires)

- Mécanismes de contrôle-qualité des protéines (protein balance/imbalance) : concept, estimation de l’activité cellulaire de dégradation des protéines, dénaturation/agrégation des protéines, description détaillée de l’Ubiquitine Proteasome System (UPS), rôle des chaperonnes et chaperonnes-like (exemple de la protéine VCP). Travaux Dirigés : Analyse de publications scientifiques par binôme ou trinôme en lien avec les points abordés en cours magistral Travaux pratiques : Etude structurale et fonctionnelle de l’oxydation de l’aconitase cytosolique.

Travaux Dirigés :

Analyse de publications scientifiques par binôme ou trinôme en lien avec les points abordés en cours magistral Travaux pratiques : Etude structurale et fonctionnelle de l’oxydation de l’aconitase cytosolique.

Travaux pratiques :

Etude structurale et fonctionnelle de l’oxydation de l’aconitase cytosolique.

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BBM (Biochimie et biologie moléculaire )

SVT ME (Métiers de l'Enseignement en SVT)

Programme :

Cours magistraux (12h) 

Mécanismes de transcription et régulation chez les Eucaryotes (mécanismes moléculaires de la transcription, éléments régulateurs, facteurs de transcription, activation des facteurs de transcription). 

Régulation épigénétique de la transcription des gènes eucaryotes 

Mécanismes moléculaires de la traduction et régulation chez les Eucaryotes 

Mécanismes moléculaires de l’épissage et régulation 

Régulation de l’expression des gènes par des ARN

Travaux dirigés (6h) 

Exercices adaptés d’articles scientifiques afin d’étudier les méthodes d’analyse de la régulation de l’expression des gènes eucaryotes 

Travaux pratiques (7h) 

 Extraction d’ARN et RT-PCR 

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participe du parcours BBM

Résumé 

Ce module aborde des notions fondamentales des interactions réversibles protéines-petites molécules et les conséquences physiopathologiques de la perturbation de ces interactions pour une grande variété de fonctions cellulaires (les réactions enzymatiques, la catalyse, la transduction du signal et la régulation de nombreuses réactions métaboliques). Les informations essentielles sur la fixation et le mécanisme et la spécificité seront abordées pratiquement via l’étude des équilibres d’association protéine-petites molécules : mesures de l’affinité de fixation (binding) et de la stœchiométrie de la liaison entre ligands et macromolécules, et détermination du nombre de sites de fixation. 

Programme :

Cours magistraux

1. Principes de l’interaction protéine-ligand 

2. Conséquences physiopathologiques des perturbations des interactions protéine-ligand 

3. Techniques d’études des interactions protéine-ligand (chromatographie, spectroscopie, dialyse à l’équilibre, plasmon de surface) 

Travaux dirigés :

Scatchard, détermination du nombre de sites de fixation et de la constante d’association. Exercices sur les techniques d’études des interactions protéine-ligand (interprétation de chromatogrammes, spectres de différence, dosage du ligand) 

Travaux pratiques :

1. Etude d’interaction Protéine-Ligand par chromatographie d’exclusion sur gel (BSA-PSP) - 4h 

2. Détermination du nombre de sites actifs de la trypsine – 4h 

3. Application de l’interaction protéine-ligand à la purification de protéine par chromatographie d’affinité – 4h 

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Ce module participe pour l'élaboration d'une spécialité en 
BBM (Biochimie et biologie moléculaire )

Programme :

Stratégie catalytique des enzymes : les classes fonctionnelles d’enzymes, stratégies catalytiques (acido-basique, covalente, par ion métallique, etc.), les protéases à sérine (chymotrypsine), les aspartyl-protéases (HIV-1 protéase) et autres protéases (protéases à cystéine, métalloprotéases), les déshydrogénases (alcool déshydrogénase, lactate déshydrogénase, rôle des cofacteurs NAD+/NADP+/FAD), abzymes et ribozymes. 

Bases de données d’enzymologie : apprentissage BRENDA, 1 TD 1,5h + 1 TP 3h 

Visualisation et manipulation des structures tridimensionnelles des biomolécules : apprentissage de l’utilisation des outils de visualisation des structures tridimensionnelles (Pymol, VMD, etc.). 1 TD 1,5h + 1 TP 3h 

Analyse structure-fonction des enzymes et docking : étude du site actif d’une protéase à sérine, docking d’une molécule antivirale sur la protéase du HIV. 1 TD 2h + 2 TP 3h 

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Ce module participe pour l'élaboration d'une spécialité en 
BBM (Biochimie et biologie moléculaire )

Maîtriser les mécanismes chimiques des molécules du vivant est une compétence indispensable pour un scientifique du domaine de la biochimie ou de la biologie moléculaire. Ce cours permettra également d'aquérir des compétences de base sur les grandes familles des molécules organiques de la vie. 

Programme :

Cours magistraux

Mécanismes des réactions chimiques : Réaction chimique : définition ; aspects thermodynamique et cinétique ; notion de catalyse ; espèces réactives acides et basiques ; espèces réactives électrophiles, nucléophiles, radicalaires.  

Mécanismes réactionnels en chimie organique : réaction d'addition nucléophile ou électrophile ; réaction de substitution nucléophile sur un carbone saturé ou sur un carbone insaturé ; réaction de substitution électrophile ; réaction d'élimination ; cycloaddition ; réarrangement hétérolytique. Illustration à partir d'exemples de molécules naturelles. 

Chimie organique de la vie : Propriétés et  et synthèses de molécules du vivant : peptides, oligonucléotides, terpènes et alcaloïdes.

Travaux dirigés

Les différentes notions abordées en cours seront illustrées par des exercices en TD. 

L'objectif est de comprendre les différents mécanismes réactionnels intervenant dans la chimie du vivant. 

Travaux pratiques (3h) 

Illustration de quelques techniques de chimie organique utiles pour la modification de biomolécules : exemples de synthèses à partir du cholestérol 

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